链霉亲和素(streptavidin，SA)是与亲和素(avidin，AV)有相似生物学特性的一种蛋白质，是streptomyces avidinii菌的分泌物，其分子量及结合生物素的能力与鸡蛋清中的亲和素相似，等电点6.0，非特异性结合远比亲和素低。

一、结构基础：

链霉亲和素的结构：链霉亲和素是一种由链霉菌 Streptomyces Avidinii 分泌的四聚体蛋白，每个分子质量约为 66 千道尔顿，由四条相同的肽链构成，富含甘氨酸和丙氨酸，并包含结合生物素的关键色氨酸残基，呈微酸性，等电点约为 6.0，且不含糖基修饰。

生物素的结构：生物素是一种水溶性维生素，分子量为 244.31 道尔顿，其分子结构中的戊酸侧链可以衍生化，以促进用于将生物素与蛋白质偶联的各种反应性基团掺入，而不会改变生物素对链霉亲和素的结合亲和力。

结合位点与相互作用：链霉亲和素的每条肽链都可以结合一个生物素分子，一个链霉亲和素分子能够结合 4 个生物素分子。其结合位点位于链霉亲和素的肽链中的色氨酸残基，而生物素分子中的 ureido 环（I 环）是与链霉亲和素结合的关键部位，二者通过非共价键特异性结合，形成极为稳定的复合物。

二、结合力类型 ：

静电作用：链霉亲和素和生物素具有异号荷电，能够相互吸引，促进二者的结合。

疏水作用：在链霉亲和素和生物素中存在着某种强烈的范德华斥力作用，使双方具有相互结合的能力。

物理作用：指链霉亲和素和生物素之间态能最小的结合，使二者结合时能够形成能量稳定的复合物。

三、结合特点：

高亲和力：链霉亲和素与生物素之间的结合常数高达 10¹⁵mol/L，是抗原抗体间结合常数的 1 万倍以上，这种高亲和力使得它们在很低的浓度下就能迅速特异性结合，并且结合后形成的复合物稳定性极强，解离常数位于 10⁻¹⁴mol/L 数量级。

特异性强：二者的结合具有高度的特异性，不受温度、有机溶剂、变性剂、极端 pH 等因素的影响，能够在复杂的生物体系中准确地识别和结合对方，而不会与其他分子发生非特异性结合。