血蓝蛋白和血红蛋白是生物体内两种重要的呼吸蛋白，它们在结构、功能、分布等诸多方面存在明显的区别。

一、结构差异

1、基本组成单位

血红蛋白是由 4 个亚基组成的寡聚蛋白，包括 2 个 α - 亚基和 2 个 β - 亚基（在成人中主要是这种形式），每个亚基都含有一个血红素辅基。血红素是一个由卟啉环和亚铁离子（Fe²⁺）组成的结构，亚铁离子位于卟啉环的中心，是与氧气结合的部位。

血蓝蛋白的基本单位是血青素亚基，它是一种糖蛋白，多个亚基组合在一起形成大分子。其活性中心是一对铜离子（Cu²⁺），这是与氧气结合的关键位点。血蓝蛋白的分子量比血红蛋白大得多，通常在几百万道尔顿，而血红蛋白分子量约为 64 - 68 千道尔顿。

2、三维结构

血红蛋白的 4 个亚基在空间上呈球状结构，它们通过盐键、氢键等非共价键相互连接。这种四级结构对于血红蛋白与氧气的协同结合和释放具有重要意义。当一个亚基与氧气结合后，会引起其他亚基的构象发生变化，从而增加其余亚基对氧气的亲和力。

血蓝蛋白的结构相对复杂，其亚基之间相互作用形成多聚体结构。亚基的折叠方式使得铜离子处于合适的位置，以便与氧气进行可逆结合。其三维结构也有助于维持血蓝蛋白在溶液中的稳定性和正确的功能发挥。

3、辅基成分

血红蛋白的辅基是血红素，卟啉环结构中的亚铁离子能够与氧气形成 Fe - O₂键。这种结合是可逆的，并且亚铁离子的存在使得血红蛋白在结合氧气时呈现出红色。

血蓝蛋白的辅基是铜离子，在氧合状态下，铜离子与氧气结合，使血蓝蛋白呈现蓝色，这也是它名字的由来。铜离子的化学性质决定了血蓝蛋白与氧气的结合和释放机制与血红蛋白有所不同。

二、分布不同

细胞定位

血红蛋白存在于脊椎动物的红细胞内部，红细胞的细胞膜为血红蛋白提供了相对稳定的内部环境，使其免受外界因素的过多干扰。同时，红细胞的形态和特性也有助于血红蛋白在血液循环中高效地运输氧气。

血蓝蛋白则直接存在于无脊椎动物的血Lymph 中，没有像红细胞这样的专门载体包裹。这使得血蓝蛋白在血Lymph 中的分布和功能发挥受到血Lymph 的成分、pH 值、温度等环境因素的直接影响。

三、功能特性对比

氧气运输机制

血红蛋白与氧气的结合是基于亚铁离子与氧气的化学作用。当氧气分压较高时，如在肺部或鳃部，血红蛋白容易与氧气结合形成氧合血红蛋白；当氧气分压降低时，如在组织细胞周围，氧合血红蛋白又会释放氧气，变为脱氧血红蛋白。这种结合和释放过程受到多种因素的调节，如 pH 值（波尔效应）、温度和 2,3 - 二磷酸甘油酸（2,3 - DPG）等。

血蓝蛋白通过铜离子与氧气结合。在呼吸器官处，血蓝蛋白的铜离子与氧气结合，在血Lymph 循环过程中，当到达组织细胞附近，氧气分压降低时，氧气从血蓝蛋白上释放出来。其与氧气的结合和释放也受到环境因素的影响。